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Fmoc-Dab(Boc)-OH (acido N-[(9H-fluoren-9-ilmetossi)carbonil]-N'-tert-butossicarbonil-L-2,4-diamminobutirrico) è un derivato ortogonalmente protetto dell'amminoacido non proteogenico dell'acido L‑2,4-diamminobutirrico (Dab). La struttura comprende un gruppo 9-fluorenilmetilossicarbonile (Fmoc) labile alle basi che protegge l'α-ammina e un gruppo tert-butossicarbonile (Boc) labile agli acidi che protegge la catena laterale γ-ammina. Questo schema di protezione ortogonale (Fmoc sull'α‑ammina e Boc sulla γ‑ammina) consente la deprotezione e la funzionalizzazione selettiva e sequenziale di due distinte posizioni amminiche all'interno di un singolo elemento costitutivo di amminoacidi.

Fmoc-Thi-OH è un amminoacido innaturale protetto da Fmoc caratterizzato da un eterociclo di tiofene come catena laterale. Strutturalmente, la molecola comprende un gruppo fluorenilmetilossicarbonile (Fmoc) che protegge la funzionalità α-ammino, un centro chirale centrale derivato dall'alanina e un gruppo 2-tienile nella posizione β. L'anello tiofenico funge da bioisostere aromatico contenente zolfo dell'anello fenilalanina-benzenico, offrendo proprietà elettroniche simili ma con distinte caratteristiche di polarizzabilità e di legame idrogeno.

Fmoc-Asn(Trt)-OH è un derivato della L-asparagina completamente protetto progettato specificamente per la sintesi peptidica in fase solida. Il gruppo α‑amminico è protetto con il gruppo Fmoc per il controllo dell'allungamento della catena, mentre la catena laterale ammidica dell'asparagina è protetta con un gruppo tritile (trifenilmetile, Trt). Questa strategia di protezione ortogonale è fondamentale per l'asparagina, poiché la sua ammide della catena laterale non sostituita può subire reazioni collaterali indesiderate inclusa la disidratazione in cianoalanina durante l'assemblaggio del peptide.

Fmoc-Tle-OH è un derivato protetto da N‑Fmoc della L‑tert‑leucina, un amminoacido non proteogenico caratterizzato da un'ingombrante catena laterale tert‑butile nella posizione del carbonio α. Il gruppo terz-butile (‑C(CH₃)₃) impone un significativo ostacolo sterico attorno al carbonio α, creando un centro chirale altamente congestionato che conferisce un'eccezionale restrizione conformazionale all'incorporazione nelle sequenze peptidiche.

Fmoc-Ser(PO(OBzl)OH)-OH è un derivato della L-serina protetto da Fmoc caratterizzato da una catena laterale fosforilata protetta da un gruppo benzilico (OBzl) sulla porzione fosfato. Strutturalmente, la molecola è costituita da un nucleo di L-serina con l’ammina primaria protetta da un gruppo 9-fluorenilmetossicarbonile (Fmoc) – il gruppo protettivo labile alla base standard per la sintesi peptidica in fase solida (SPPS) – e il gruppo ossidrile della catena laterale della serina convertito in un estere fosfato e protetto con un gruppo benzilico.

Fmoc-Chg-OH è un derivato protetto da N‑Fmoc della L‑cicloesilglicina (L‑Chg‑OH), un amminoacido non naturale caratterizzato da un'ingombrante catena laterale cicloesile idrofobica nella posizione α del carbonio. A differenza del gruppo lineare tert‑butile della L‑tert‑leucina, l'anello cicloesile introduce un'impalcatura aliciclica rigida e satura a sei membri che impone vincoli sterici e conformazionali ben definiti sull'incorporazione nelle sequenze peptidiche.