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Fmoc-Gly-Gly-OH è un derivato dipeptidico caratterizzato da un residuo di glicina protetto da Fmoc accoppiato a una seconda glicina tramite un legame ammidico, dando come risultato la formula strutturale Fmoc-NH-CH₂-CO-NH-CH₂-COOH. La molecola non contiene centri chirali, poiché la glicina è achirale. La struttura dipeptidica è altamente flessibile, rendendo Fmoc-Gly-Gly-OH un elemento ideale per la costruzione di linker basati su peptidi.

Fmoc-Asp(OtBu)-OH è un derivato dell'acido L-aspartico protetto da Fmoc caratterizzato da un gruppo protettivo tert-butile (OtBu) sul gruppo β‑carbossilico della catena laterale. Strutturalmente, la molecola è costituita da un nucleo di acido L-aspartico con l’ammina primaria protetta da un gruppo 9-fluorenilmetossicarbonile (Fmoc) – il gruppo protettivo labile alla base standard per la sintesi peptidica in fase solida (SPPS) – e l’acido carbossilico della catena laterale protetto come estere terz-butilico.

Fmoc-D-Leu-OH (N-[(9H-fluoren-9-ilmetossi)carbonil]-D-leucina) è una forma protetta da N-Fmoc della D-leucina, l'enantiomero non naturale dell'amminoacido essenziale a catena ramificata L-leucina. La struttura molecolare presenta un gruppo 9-fluorenilmetilossicarbonile (Fmoc) attaccato al gruppo α-amminico della D-leucina, mentre l'acido carbossilico rimane libero per la formazione del legame peptidico.

Fmoc-Dab(Boc)-OH (acido N-[(9H-fluoren-9-ilmetossi)carbonil]-N'-tert-butossicarbonil-L-2,4-diamminobutirrico) è un derivato ortogonalmente protetto dell'amminoacido non proteogenico dell'acido L‑2,4-diamminobutirrico (Dab). La struttura comprende un gruppo 9-fluorenilmetilossicarbonile (Fmoc) labile alle basi che protegge l'α-ammina e un gruppo tert-butossicarbonile (Boc) labile agli acidi che protegge la catena laterale γ-ammina. Questo schema di protezione ortogonale (Fmoc sull'α‑ammina e Boc sulla γ‑ammina) consente la deprotezione e la funzionalizzazione selettiva e sequenziale di due distinte posizioni amminiche all'interno di un singolo elemento costitutivo di amminoacidi.

Fmoc-Thi-OH è un amminoacido innaturale protetto da Fmoc caratterizzato da un eterociclo di tiofene come catena laterale. Strutturalmente, la molecola comprende un gruppo fluorenilmetilossicarbonile (Fmoc) che protegge la funzionalità α-ammino, un centro chirale centrale derivato dall'alanina e un gruppo 2-tienile nella posizione β. L'anello tiofenico funge da bioisostere aromatico contenente zolfo dell'anello fenilalanina-benzenico, offrendo proprietà elettroniche simili ma con distinte caratteristiche di polarizzabilità e di legame idrogeno.

Fmoc-Asn(Trt)-OH è un derivato della L-asparagina completamente protetto progettato specificamente per la sintesi peptidica in fase solida. Il gruppo α‑amminico è protetto con il gruppo Fmoc per il controllo dell'allungamento della catena, mentre la catena laterale ammidica dell'asparagina è protetta con un gruppo tritile (trifenilmetile, Trt). Questa strategia di protezione ortogonale è fondamentale per l'asparagina, poiché la sua ammide della catena laterale non sostituita può subire reazioni collaterali indesiderate inclusa la disidratazione in cianoalanina durante l'assemblaggio del peptide.