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Fmoc-Asn(Trt)-OH è un derivato della L-asparagina completamente protetto progettato specificamente per la sintesi peptidica in fase solida. Il gruppo α‑amminico è protetto con il gruppo Fmoc per il controllo dell'allungamento della catena, mentre la catena laterale ammidica dell'asparagina è protetta con un gruppo tritile (trifenilmetile, Trt). Questa strategia di protezione ortogonale è fondamentale per l'asparagina, poiché la sua ammide della catena laterale non sostituita può subire reazioni collaterali indesiderate inclusa la disidratazione in cianoalanina durante l'assemblaggio del peptide.

Fmoc-Tle-OH è un derivato protetto da N‑Fmoc della L‑tert‑leucina, un amminoacido non proteogenico caratterizzato da un'ingombrante catena laterale tert‑butile nella posizione del carbonio α. Il gruppo terz-butile (‑C(CH₃)₃) impone un significativo ostacolo sterico attorno al carbonio α, creando un centro chirale altamente congestionato che conferisce un'eccezionale restrizione conformazionale all'incorporazione nelle sequenze peptidiche.

Fmoc-Ser(PO(OBzl)OH)-OH è un derivato della L-serina protetto da Fmoc caratterizzato da una catena laterale fosforilata protetta da un gruppo benzilico (OBzl) sulla porzione fosfato. Strutturalmente, la molecola è costituita da un nucleo di L-serina con l’ammina primaria protetta da un gruppo 9-fluorenilmetossicarbonile (Fmoc) – il gruppo protettivo labile alla base standard per la sintesi peptidica in fase solida (SPPS) – e il gruppo ossidrile della catena laterale della serina convertito in un estere fosfato e protetto con un gruppo benzilico.

Fmoc-Chg-OH è un derivato protetto da N‑Fmoc della L‑cicloesilglicina (L‑Chg‑OH), un amminoacido non naturale caratterizzato da un'ingombrante catena laterale cicloesile idrofobica nella posizione α del carbonio. A differenza del gruppo lineare tert‑butile della L‑tert‑leucina, l'anello cicloesile introduce un'impalcatura aliciclica rigida e satura a sei membri che impone vincoli sterici e conformazionali ben definiti sull'incorporazione nelle sequenze peptidiche.

Fmoc-D-Trp(Boc)-OH è un derivato del D-triptofano protetto da Fmoc che porta un gruppo protettivo Boc (tert-butossicarbonile) sull'azoto indolico della catena laterale del triptofano. Strutturalmente, la molecola è costituita da un nucleo di triptofano configurato in D, con l'ammina primaria protetta da un gruppo 9-fluorenilmetossicarbonile (Fmoc) - un gruppo protettivo labile alla base essenziale per la sintesi peptidica in fase solida (SPPS) - e la catena laterale dell'indolo protetta da un gruppo Boc per prevenire reazioni collaterali indesiderate durante l'assemblaggio della catena.

La Fmoc-3,3-difenilalanina è un amminoacido innaturale protetto da Fmoc stericamente impedito con due anelli fenilici attaccati al carbonio β dello scheletro dell'alanina. Strutturalmente, la molecola comprende un gruppo fluorenilmetilossicarbonile (Fmoc) che protegge la funzionalità α-ammino, una struttura centrale chirale derivata dall'alanina e una sostituzione geminale difenilica nella posizione 3 (Cβ). Questa sostituzione unica del 3,3-difenile crea un motivo strutturale altamente congestionato con un significativo ingombro sterico attorno alla catena laterale, imponendo vincoli conformazionali sulla spina dorsale quando incorporati nei peptidi.