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Fmoc-Trp(Boc)-OH (N-α-Fmoc-N(in)-Boc-L-triptofano) è un derivato del triptofano a doppia protezione caratterizzato dalla protezione Fmoc del gruppo α-amminico e di un gruppo tert-butilossicarbonile (Boc) sull'azoto della catena laterale dell'indolo. I residui di triptofano rappresentano una sfida ben documentata in Fmoc SPPS: l'indolo NH non protetto è suscettibile all'alchilazione, all'ossidazione e alla formazione di sottoprodotti colorati indesiderati durante le fasi di accoppiamento e deprotezione.

Fmoc-Arg(Pbf)-OH (Nα-Fmoc-Nω-(2,2,4,6,7-pentametildiidrobenzofuran-5-solfonil)-L-arginina, formula molecolare C₃₄H₄₀N₄O₇S) è un derivato protetto da N‑Fmoc e protetto dalla catena laterale dell'amminoacido basico arginina, specificamente progettato per utilizzo nella sintesi peptidica in fase solida Fmoc (Fmoc SPPS). Strutturalmente, la molecola è costituita da un gruppo 9‑fluorenilmetilossicarbonile (Fmoc) attaccato all'azoto α‑amminico e dalla catena laterale guanidinica protetta dal gruppo Pbf (2,2,4,6,7-pentametildiidrobenzofuran-5-solfonile).

Il prodotto Fmoc-Hcys(Trt)-OH (Fmoc-L-omocisteina(Trt)-OH, CAS 167015-23-8) è un derivato aminoacidico specializzato Fmoc-protetto dell'amminoacido non comune L-omocisteina (Hcy). Strutturalmente, la molecola è costituita da uno scheletro di aminoacidi standard con una catena di quattro atomi di carbonio che termina con un gruppo tiolico, ma a differenza della cisteina, la catena laterale è estesa da un ulteriore gruppo metilenico. Il gruppo tiolico dell'omocisteina è protetto dal gruppo tritile (Trt), molto labile agli acidi, mentre l'α-ammina è protetta dal gruppo 9-fluorenilmetilossicarbonile (Fmoc) standard labile alle basi.

Fmoc-D-Thr(tBu)-OH (N-[(9H-Fluoren-9-ilmetossi)carbonil]-O-tert-butil-D-treonina, formula molecolare C₂₃H₂₇NO₅) è un derivato N‑Fmoc protetto e protetto dalla catena laterale dell'enantiomero D non naturale dell'amminoacido polare treonina. Strutturalmente, la molecola presenta il gruppo 9‑fluorenilmetilossicarbonile (Fmoc) attaccato all'azoto α‑amminico tramite un legame carbammato, con il gruppo ossidrile della catena laterale della treonina protetto come tert‑butil etere (tBu). Il gruppo Fmoc fornisce protezione N-terminale ortogonale per la sintesi del peptide Fmoc in fase solida (Fmoc SPPS) e viene scisso in condizioni basiche blande (20% piperidina in DMF) senza influenzare il gruppo protettivo della catena laterale tBu labile agli acidi.

Fmoc-Asp-OtBu (estere α-tert-butile dell'acido Nα-Fmoc-L-aspartico) è un derivato protetto ortogonalmente dell'acido L‑aspartico, ampiamente considerato come un elemento fondamentale nella sintesi peptidica in fase solida Fmoc (SPPS). Strutturalmente, la molecola presenta un'impalcatura centrale di acido L‑aspartico: il gruppo Nα‑amminico è protetto dal gruppo 9‑fluorenilmetossicarbonile (Fmoc) labile alle basi, mentre l'acido α‑carbossilico è selettivamente esterificato come estere tert‑butile (OtBu). Questa strategia di protezione ortogonale lascia libero l’acido β‑carbossilico della catena laterale, consentendogli di fungere da punto di attacco al supporto solido o al residuo C‑terminale della catena peptidica in crescita durante la SPPS.

Fmoc-Hser(Trt)-OH (N-α-fluorenilmetossicarbonil-O-tritil-L-omoserina) è un derivato amminoacidico specializzato protetto da Fmoc caratterizzato da un gruppo protettivo tritile (trifenilmetile) sull'ossidrile della catena laterale dell'omoserina. La catena principale dell'omoserina presenta un'unità metilenica aggiuntiva rispetto alla serina, estendendo la lunghezza della catena laterale di un atomo di carbonio, che offre una flessibilità conformazionale unica quando incorporata in peptidi sintetici. Il gruppo protettivo tritile mostra un'eccezionale labilità acida (scindibile in condizioni blande come 1% TFA in DCM contenente 5% TIS) consentendo così la modifica selettiva del gruppo idrossile della catena laterale mentre il derivato rimane attaccato al supporto solido durante la sintesi peptidica in fase solida (SPPS).