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Fmoc-L-4-Nitro-Phe-OH (N-α-fluorenilmetossicarbonil-4-nitro-L-fenilalanina) è un derivato della fenilalanina protetto da Fmoc con configurazione L ad elevata purezza, caratterizzato da un gruppo nitro elettron-attrattore nella posizione para dell'anello aromatico. Essendo l'enantiomero naturale della fenilalanina, la configurazione L mantiene l'orientamento stereochimico presente nelle proteine ​​e nei peptidi nativi, rendendo Fmoc-L-4-Nitro-Phe-OH l'elemento costitutivo preferito per la sintesi di peptidi bioattivi che mantengono proprietà conformazionali e funzionali native.

Fmoc-D-Phe-OH (N-[(9H-Fluoren-9-ilmetossi)carbonil]-D-fenilalanina, formula molecolare C₂₄H₂₁NO₄) è una forma protetta da N‑Fmoc dell'enantiomero D non naturale dell'amminoacido aromatico fenilalanina. Strutturalmente, la molecola è costituita da un gruppo 9‑fluorenilmetilossicarbonile (Fmoc) attaccato all'azoto α‑amminico della D‑fenilalanina tramite un legame carbammato, con un acido carbossilico libero all'estremità C‑terminale. Il gruppo Fmoc è ortogonale ai gruppi protettivi della catena laterale labili agli acidi e viene rapidamente scisso in condizioni basiche blande (tipicamente 20% piperidina in DMF), senza influenzare l'integrità delle catene peptidiche in crescita o il collegamento resina Wang/Trt.

Fmoc-Cys(Acm)-OH (N-α-Fmoc-S-acetamidometil-L-cisteina) è un derivato della cisteina protetto ortogonalmente in cui il gruppo tiolico è mascherato dal gruppo protettivo acetamidometil (Acm) e la funzione α-amminica è protetta dal gruppo 9-fluorenilmetilossicarbonile (Fmoc). La protezione Acm è stabile all'acido trifluoroacetico (TFA), consentendo la deprotezione selettiva dei tioli di cisteina durante la sintesi del peptide in fase solida Fmoc senza esporre il peptide alle condizioni di scissione acida richieste per i gruppi protettivi standard della catena laterale.

Fmoc-Gly-OH (N-9-fluorenilmetossicarbonilglicina) è il più semplice elemento costitutivo di amminoacidi protetti da Fmoc. Il gruppo Fmoc protegge la funzione α-amminica della glicina, consentendone l'incorporazione nelle catene peptidiche in Fmoc SPPS. Essendo l'amminoacido più piccolo e conformazionalmente flessibile, la glicina non introduce alcun ostacolo sterico nella catena laterale, consentendo a Fmoc-Gly-OH di essere accoppiato in modo efficiente in tutte le posizioni di una sequenza peptidica con un rischio minimo di racemizzazione.

Il prodotto è Fmoc-Pro-OH (N-[(9H-Fluoren-9-ilmetossi)carbonil]-L-prolina, nota anche come Fmoc-L-prolina), un elemento fondamentale nella moderna sintesi peptidica. Strutturalmente, la molecola presenta un residuo di prolina biciclico - che incorpora in modo univoco un'ammina secondaria come parte di un anello pirrolidinico rigido - protetto al suo N-terminale dal gruppo 9-fluorenilmetilossicarbonile (Fmoc) base labile, che funge da gruppo protettivo dell'ammina standard di riferimento nella sintesi peptidica in fase solida.

Il prodotto Fmoc-N-Metil-L-Val-OH (IUPAC: N-[(9H-fluoren-9-ilmetossi)carbonil]-N-metil-L-valina, noto anche come Fmoc-N-Me-Val-OH) è un derivato specializzato protetto da N-α-Fmoc della N-metil-L-valina. La molecola è costruita sulla catena laterale alifatica ramificata della valina, ma la modifica strutturale che la definisce è la sostituzione dell'idrogeno ammidico dello scheletro con un gruppo metilico sull'atomo di azoto.