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Fmoc-Tyr(Boc-2-amminoetil)-OH

Fmoc-Tyr(Boc-2-amminoetil)-OH

Il prodotto è Fmoc-Tyr(Boc-2-amminoetil)-OH (O-[2-[(terz-butossicarbonil)ammino]etil]-N-[(9H-fluoren-9-ilmetossi)carbonil]-L-tirosina), un derivato della tirosina altamente specializzato protetto da Fmoc con doppi gruppi protettivi ortogonali sulla catena laterale. Strutturalmente, la molecola comprende l'amminoacido tirosina come nucleo, con l'estremità N protetta dal gruppo 9-fluorenilmetilossicarbonile (Fmoc) labile alle basi, adatto per la sintesi peptidica in fase solida (SPPS). Il gruppo idrossile fenolico della catena laterale della tirosina viene modificato da un collegamento 2-amminoetil etere protetto da Boc (−O−(CH₂)₂−NH−Boc), installando un secondo gruppo protettivo ortogonale (Boc, tert-butossicarbonile) che viene scisso in condizioni acide. Questa doppia architettura di protezione ortogonale — Fmoc (base‑labile) all'N‑terminale e Boc (acido‑labile) sulla catena laterale — consente la deprotezione selettiva di una funzionalità lasciando l'altra intatta durante le strategie di coniugazione e assemblaggio del peptide in più fasi.
Fmoc-Homoarg-OH.HCl

Fmoc-Homoarg-OH.HCl

Fmoc-Homoarg-OH·HCl (Fmoc-L-omoarginina cloridrato, acido Nα-Fmoc-(S)-2-ammino-6-guanidinoesanoico cloridrato) è un derivato protetto da Fmoc dell'amminoacido non proteogenico L-omoarginina, stabilizzato come sale cloridrato. Strutturalmente, la molecola è costituita da una struttura standard di sei atomi di carbonio simile alla lisina con un gruppo guanidinico terminale in posizione ε – un gruppo metilenico in più rispetto all’arginina – che estende la catena laterale di un atomo di carbonio.
Fmoc-D-Gln(Trt)-OH

Fmoc-D-Gln(Trt)-OH

Fmoc-D-Gln(Trt)-OH (N-α-Fmoc-N-γ-tritil-D-glutammina) è un derivato della glutammina con configurazione D recante due gruppi protettivi ortogonali: un gruppo 9-fluorenilmetossicarbonile (Fmoc) labile alle basi che protegge la funzionalità Nα-amminica e un gruppo trifenilmetile (tritile, Trt) labile agli acidi che protegge la carbossammide della catena laterale. Strutturalmente, la molecola incorpora l'enantiomero D della glutammina (la configurazione speculare non naturale della L-glutammina presente nelle proteine), consentendo la sintesi di peptidi e peptidomimetici contenenti amminoacidi D con maggiore stabilità proteolitica e proprietà biologiche alterate.
Fmoc-D-Arg(Pbf)-OH

Fmoc-D-Arg(Pbf)-OH

Fmoc-D-Arg(Pbf)-OH (N-α-Fmoc-Nω-(2,2,4,6,7-pentametildiidrobenzofuran-5-solfonil)-D-arginina) è un derivato dell'arginina con configurazione D caratterizzato da un gruppo protettivo della catena laterale Pbf (2,2,4,6,7-pentametildiidrobenzofuran-5-solfonil). Strutturalmente, la molecola contiene una catena laterale di guanidinio essenziale per la funzione biologica dell’arginina – che media i legami idrogeno e le interazioni elettrostatiche critiche per il riconoscimento proteina-proteina e proteina-acido nucleico – resa inerte durante l’assemblaggio del peptide dall’ingombrante gruppo Pbf ricco di elettroni.
Fmoc-D-4-Nitro-Phe-OH

Fmoc-D-4-Nitro-Phe-OH

Fmoc-D-4-Nitro-Phe-OH (N-α-fluorenilmetossicarbonil-4-nitro-D-fenilalanina) è un derivato della fenilalanina protetto da Fmoc con configurazione D e caratterizzato da un gruppo nitro elettron-attrattore nella posizione para dell'anello aromatico. La configurazione degli aminoacidi D è particolarmente significativa, poiché gli aminoacidi D incorporati nei peptidi conferiscono maggiore stabilità proteolitica e proprietà conformazionali distinte rispetto alle loro controparti L, caratteristiche ampiamente sfruttate nella progettazione di peptidi terapeutici, peptidomimetici e librerie per la scoperta di farmaci.
Acido Fmoc-Tranexamico

Acido Fmoc-Tranexamico

L'acido Fmoc-Tranexamico (acido trans-4-(Fmoc-amminometil)cicloesano-1-carbossilico) è un derivato amminoacidico sintetico specializzato protetto da Fmoc che incorpora lo scaffold dell'acido trans-4-amminometilcicloesano-1-carbossilico, la struttura centrale dell'agente antifibrinolitico clinicamente approvato acido tranexamico. L'anello cicloesano rigido e conformazionalmente vincolato nell'acido Fmoc-Tranexamico adotta la configurazione trans, posizionando le funzionalità dell'acido amminometilico e carbossilico sui lati opposti dell'anello cicloesano.
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