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Fmoc-Met(O2)-OH (N-α-Fmoc-L-metionina solfone, CAS 163437-14-7) è un derivato protetto da Fmoc della L-metionina in cui l'atomo di zolfo è stato completamente ossidato allo stato di ossidazione del solfone (R-SO₂-R). Questa modifica strutturale altera fondamentalmente le proprietà elettroniche e steriche della catena laterale della metionina: il gruppo solfone introduce due atomi di ossigeno che aumentano significativamente la polarità del residuo eliminando la funzionalità tioetere redox-sensibile presente nella metionina nativa.

Fmoc-Ado-OH (acido Fmoc-8-ammino-3,6-diossaottanoico, noto anche come Fmoc-AEEA o Fmoc-NH-PEG₂-CH₂COOH) è un derivato dell'acido ammino-PEG₂-acetico protetto da Fmoc caratterizzato da uno spaziatore flessibile di polietilenglicole (PEG) tra l'ammina protetta da Fmoc e l'acido carbossilico terminale. La molecola è costituita da un'ammina primaria protetta da Fmoc collegata a un acido carbossilico attraverso uno spaziatore di acido 3,6-diossaottanoico, una catena idrofila PEG₂ che conferisce solubilità in acqua e flessibilità conformazionale.

Fmoc-5-idrossi-Nva(TBDPS)-OH (N-fluorenilmetossicarbonil-5-(tert-butildifenilsilil)ossi-L-norvalina) è un derivato aminoacidico non proteogenico, protetto da Fmoc, caratterizzato da una modificazione idrossilica sulla catena laterale della norvalina. La molecola incorpora il gruppo 9-fluorenilmetilossicarbonile (Fmoc) labile agli acidi che protegge l'estremità N-terminale, mentre il gruppo ossidrile della catena laterale è mascherato dal gruppo protettivo terz-butildifenilsilile (TBDPS), un voluminoso etere sililico stabile agli acidi che fornisce protezione ortogonale durante la sintesi del peptide.

Fmoc-Pro-Pro-OH (N-fluorenilmetossicarbonil-L-prolil-L-prolina) è un dipeptide protetto da Fmoc composto da due residui di L-prolina collegati tramite un legame peptidico. La molecola presenta il gruppo 9-fluorenilmetilossicarbonile (Fmoc) labile agli acidi che protegge l'estremità N-terminale, mentre l'acido carbossilico C-terminale rimane libero per le reazioni di accoppiamento. La presenza di due residui consecutivi di prolina conferisce una significativa rigidità conformazionale allo scheletro peptidico grazie all’esclusiva struttura ad anello ciclico pirrolidinico della prolina, che limita la flessibilità dello scheletro e promuove la formazione di strutture secondarie spire ed elicoidali.

Fmoc-Phe(4-tBu)-OH (Fmoc-4-tert-butil-L-fenilalanina, CAS 213383-02-9) è un derivato amminoacidico aromatico protetto da fluorenilmetilossicarbonile (Fmoc) impiegato come elemento costitutivo nella sintesi peptidica in fase solida. La molecola presenta un gruppo 9-fluorenilmetilossicarbonile (Fmoc) che protegge la funzionalità α-amminica e un voluminoso sostituente 4-tert-butile sull'anello fenilico della catena laterale della fenilalanina.

Fmoc-beta-HGlu(OtBu)-OH (estere 6-tert-butile dell'acido Fmoc-L-β-omoglutammico, CAS 203854-49-3) è un derivato β-amminico specializzato progettato per la sintesi peptidica in fase solida Fmoc/t-Bu. La molecola presenta un gruppo protettivo 9-fluorenilmetilossicarbonile (Fmoc) sulla funzione amminica e un estere tert-butile che protegge la funzione carbossilica della catena laterale in posizione 6. La struttura portante dell'acido β-omoglutammico estende la catena peptidica di un atomo di carbonio rispetto all'acido glutammico standard, fornendo proprietà conformazionali e funzionali uniche.