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Fmoc-Lys(Ac)-OH (N-α-fluorenilmetilossicarbonil-N-ε-acetil-L-lisina) è un derivato della lisina modificato in modo univoco in cui il gruppo ε-amminico della catena laterale della lisina è protetto da un gruppo acetile (Ac). Il gruppo Fmoc sulla funzione α-ammino viene rimosso in condizioni base standard (20% piperidina in DMF) durante l'assemblaggio della catena peptidica, mentre il gruppo ε-acetile rimane stabile durante l'intero processo Fmoc SPPS e la deprotezione globale finale mediata da TFA. Questa modifica consente l'introduzione diretta di residui di N-ε-acetil-lisina nei peptidi sintetici, che è particolarmente utile per studiare le interazioni proteina-proteina dipendenti dall'acetilazione, il riconoscimento enzimatico-substrato e le vie di segnalazione epigenetica in cui l'acetilazione della lisina svolge un ruolo regolatore critico.

Dde-Lys(Fmoc)-OH (N-α-1-(4,4-dimetil-2,6-diossocicloes-1-ilidene)etil-N-ε-fluorenilmetossicarbonil-L-lisina) è un derivato della lisina protetto ortogonalmente che incorpora due distinti gruppi protettivi sulle funzioni α-ammino e ε-ammino. Il gruppo Fmoc (9-fluorenilmetilossicarbonile) è attaccato al gruppo α-amminico e viene rimosso selettivamente in condizioni basiche blande, tipicamente 20% piperidina in DMF. Il gruppo Dde (1-(4,4-dimetil-2,6-diossocicloes-1-ilidene)etile) protegge la catena laterale ε-amminica ed è ortogonale sia alla chimica Fmoc che a quella Boc, richiedendo un trattamento con idrazina al 2% in DMF per la scissione selettiva. Questa strategia di protezione ortogonale consente l'assemblaggio sequenziale di architetture peptidiche complesse, rendendo Dde-Lys(Fmoc)-OH un elemento essenziale per la costruzione di peptidi ramificati, peptidi ciclici, peptidi antigenici multipli (MAP) e peptidi modificati sito-specificamente nei flussi di lavoro di sintesi peptidica in fase solida Fmoc (Fmoc SPPS).

Fmoc-N-Me-Asp(OtBu)-OH (estere β-tert-butile dell'acido Nα-Fmoc-Nα-metil-L-aspartico) è un derivato specializzato dell'acido aspartico N‑metilato progettato per l'incorporazione nei peptidi tramite sintesi peptidica in fase solida Fmoc (Fmoc SPPS). La molecola presenta tre componenti strutturali chiave: un gruppo Fmoc labile alla base che protegge l'estremità α‑amminica, una N‑metilazione nella posizione α‑amminica (che conferisce il carattere dell'amminoacido N‑metilico) e un estere tert‑butile (OtBu) che protegge la catena laterale dell'acido β‑carbossilico. La N‑metilazione irrigidisce la struttura peptidica, riducendo la flessibilità conformazionale e conferendo maggiore stabilità proteolitica alle sequenze peptidiche, una proprietà che viene sempre più sfruttata nella progettazione di peptidi terapeutici e peptidomimetici metabolicamente stabili.

Fmoc-Lys(Alloc)-OH (Nα-Fmoc-Nε-allilossicarbonil-L-lisina) è un derivato della lisina protetto ortogonalmente progettato specificamente per la sintesi peptidica in fase solida Fmoc (Fmoc SPPS). La molecola presenta due gruppi protettivi ortogonali: un gruppo Fmoc (9-fluorenilmetossicarbonile) base-labile installato sul terminale α-amminico e un gruppo allilossicarbonile ortogonale (Alloc) che protegge la catena laterale ε-amminica. Questa strategia di doppia protezione crea un elemento costitutivo versatile in cui il gruppo Fmoc può essere rimosso in condizioni standard di piperidina durante l'allungamento della catena, mentre il gruppo Alloc rimane intatto, consentendo la deprotezione selettiva e la modifica della catena laterale in una fase successiva.

Fmoc-N-Me-Ile-OH (N‑α‑Fmoc‑N‑α‑metil‑L‑isoleucina) è un derivato amminoacidico N‑metilato non naturale, specificamente progettato per la sintesi peptidica in fase solida (SPPS) basata su Fmoc. Strutturalmente, la molecola è costituita da uno scheletro di isoleucina in cui il gruppo α‑amminico porta un sostituente N‑metilico e l'ammina secondaria è protetta dal gruppo 9‑fluorenilmetilossicarbonile (Fmoc) labile alla base. L'acido carbossilico C-terminale rimane libero per l'accoppiamento. La presenza del gruppo N‑metilico introduce vincoli conformazionali nella struttura peptidica, poiché le ammidi N‑metilate adottano preferenze cis/trans distinte rispetto alle ammidi non sostituite. Questa architettura vincolata migliora la stabilità metabolica dei peptidi rendendo il legame ammidico resistente alla scissione proteolitica, migliorando anche la permeabilità della membrana e la biodisponibilità orale sia negli studi farmacologici in vitro che in vivo. Il gruppo Fmoc, che viene scisso in condizioni basiche blande (20% piperidina in DMF), è ortogonale ai gruppi protettivi della catena laterale labili agli acidi, garantendo la compatibilità con i protocolli Fmoc SPPS standard. Fmoc-N-Me-Ile-OH è un elemento costitutivo per l'introduzione di residui di aminoacidi N‑α‑metil‑isoleucina in peptidi sintetici utilizzando Fmoc SPPS.

Fmoc-Thr(Trt)-OH (Fmoc-O-tritil-L-treonina) è un derivato strategicamente protetto dell'amminoacido naturale L-treonina, progettato specificamente per la sintesi peptidica in fase solida (SPPS) basata su Fmoc. Strutturalmente, la molecola è costituita da uno scheletro di treonina in cui il gruppo α‑amminico è protetto dal gruppo 9‑fluorenilmetilossicarbonile (Fmoc) labile alle basi, mentre il gruppo ossidrile della catena laterale è mascherato dal gruppo protettivo tritile (Trt, trifenilmetile), voluminoso e labile agli acidi. L'acido carbossilico C-terminale rimane libero per l'accoppiamento con la resina o con il residuo amminoacidico precedente nella catena peptidica in crescita. Questa doppia strategia di protezione – Fmoc ortogonale alla base labile e Trt labile agli acidi – fornisce un controllo preciso sulle sequenze di deprotezione in SPPS.